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人源kappa類谷胱甘肽轉(zhuǎn)移酶催化機(jī)制

發(fā)布日期: 2011-07-04
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谷胱甘肽轉(zhuǎn)移酶(GST)是生物體內(nèi)一類重要的解毒酶,主要催化將體內(nèi)疏水毒性分子親核加成到還原性谷胱甘肽(GSH)的反應(yīng),廣泛存在于各類原核和真核生物中。Kappa類GST由于其*的細(xì)胞定位、氨基酸序列和拓?fù)浣Y(jié)構(gòu),被特別單獨(dú)分類,以區(qū)別于被廣泛研究的胞漿/可溶性/經(jīng)典類GST。在以往的研究中,這類GSTk的催化機(jī)制還未得到清楚的闡述。

相關(guān)研究人員解析了不結(jié)合底物與結(jié)合抑制劑S-hexylglutathione(GTX)的兩種不同形式的hGSTk的晶體結(jié)構(gòu),結(jié)合穩(wěn)態(tài)酶動力學(xué)研究,揭示了hGSTk的催化機(jī)制。不同形式的hGSTk結(jié)構(gòu)顯示,在結(jié)合底物前后,hGSTk由“敞開”式構(gòu)象變?yōu)?ldquo;閉合”式構(gòu)象,以形成完整的GSH結(jié)合位點(diǎn)(G位點(diǎn))和疏水底物結(jié)合位點(diǎn)(H位點(diǎn))。G位點(diǎn)保守的Ser16殘基作為催化殘基在反應(yīng)中奪取GSH巰基的質(zhì)子,而保守的Asp69、Ser200、Asp201和Arg202與GSH的g-谷氨酰羧基形成相互作用網(wǎng)絡(luò),穩(wěn)定了GS-的電荷。hGSTk的H位點(diǎn)位于蛋白表面的大型疏水口袋,這個疏水口袋的構(gòu)象具有高度靈活性,可以適應(yīng)各種不同疏水底物的結(jié)合。

酶動力學(xué)研究還表明,hGSTk在催化GSH和底物CDNB的連接反應(yīng)中采取了快速平衡隨機(jī)順序雙-雙模型。研究結(jié)果還提示其它GSTk酶可能采用同樣的催化反應(yīng)機(jī)制。這一研究成果將有助于人們進(jìn)一步理解不同類型的谷胱甘肽轉(zhuǎn)移酶之間的進(jìn)化關(guān)系、以及它們在體內(nèi)的不同生物學(xué)功能。

 

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